Μελέτες σε ζώα που εξετάζουν το ποσοστό συγκέντρωσης λευκίνης σε διαφορετικές διατροφικές πρωτεΐνες δείχνουν ότι η ποσότητα της λευκίνης είναι κρίσιμη για την αξιολόγηση της ποιότητας των πρωτεϊνών που απαιτούνται για την τόνωση της πρωτεϊνοσύνθεσης στους μυς (17).
Οι πρωτεΐνες σιταριού (6,8%), η σόγια (8%), το αυγό (8,8%) και οι πρωτεϊνες ορού γάλακτος (10,9%) έχουν διαφορετική συγκέντρωση λευκίνης. Αυτό το πείραμα έδειξε ότι εάν η δόση πρωτεΐνης είναι η ίδια, μόνο το αυγό και η πρωτεΐνη ορού γάλακτος έχουν επαρκή περιεκτικότητα λευκίνης για να διεγείρουν την πρωτεϊνική σύνθεση. Ωστόσο, εάν η πρωτεΐνη σιταριού είναι εφοδιασμένη με επιπλέον λευκίνη (στο επίπεδο της πρωτεϊνης ορού γάλακτος), τότε ο ρυθμός της σύνθεσης πρωτεΐνης μυός αυξάνει παρομοίως!
Η έρευνα σε νέους αθλητές που λάμβαναν 1.5g ανά kg σωματικού βάρους καθημερινά από μια «πλούσιο σε λευκίνη» πρωτεΐνη έδειξε 7,5% μεγαλύτερες αυξήσεις της άλιπης μάζας, παράλληλα με 10% μεγαλύτερη μείωση της λιπώδους μάζας, σε σύγκριση με την καζεΐνη (18).
Μια άλλη μελέτη σύγκρισης υδρολυμένης whey (hydrolysate) (η οποία αυξάνει γρήγορα τη συγκέντρωση λευκίνης του πλάσματος) με τη σόγια και την καζεΐνη, έδειξε ότι η πρωτεΐνη ορού γάλακτος ήταν πιο αποτελεσματική στην ενεργοποίηση MPS (19). Αυτό υπογραμμίζει περαιτέρω τη σημασία του ποσοστού συγκέντρωσης λευκίνης στην πρωτεΐνη όταν σκεφτόμαστε το είδος που θα επιλέξουμε!
Με λίγα λόγια
Για να επαναλάβω – η πρωτεϊνική σύνθεση δεν είναι η ανάπτυξη των υφιστάμενων μυών, αλλά είναι η κατασκευή νέων πρωτεϊνών.
Ελπίζω η κατανόησή σας για την λευκίνη να απέκτησε τώρα λίγο περισσότερο βάθος!
Βιβλιογραφία
1. Norton, L.E. and Layman, D.K., 2006. Leucine regulates translation initiation of protein synthesis in skeletal muscle after exercise. The Journal of nutrition, 136(2), pp.533S-537S.
2. Wullschleger, S., Loewith, R. and Hall, M.N., 2006. TOR signaling in growth and metabolism. Cell, 124(3), pp.471-484.
3. Kim, D.H., Sarbassov, D.D., Ali, S.M., King, J.E., Latek, R.R., Erdjument-Bromage, H., Tempst, P. and Sabatini, D.M., 2002. mTOR interacts with raptor to form a nutrient-sensitive complex that signals to the cell growth machinery. Cell, 110(2), pp.163-175.
4. Drummond, M.J. and Rasmussen, B.B., 2008. Leucine-enriched nutrients and the regulation of mammalian target of rapamycin signalling and human skeletal muscle protein synthesis. Current Opinion in Clinical Nutrition & Metabolic Care, 11(3), pp.222-226.
5. Anthony, J.C., Anthony, T.G., Kimball, S.R., Vary, T.C. and Jefferson, L.S., 2000. Orally administered leucine stimulates protein synthesis in skeletal muscle of postabsorptive rats in association with increased eIF4F formation. The Journal of nutrition, 130(2), pp.139-145.
6. Blomstrand, E., Eliasson, J., Karlsson, H.K. and Köhnke, R., 2006. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. The Journal of nutrition, 136(1), pp.269S-273S.
7. Anthony, J.C., Anthony, T.G., Kimball, S.R., Vary, T.C. and Jefferson, L.S., 2000. Orally administered leucine stimulates protein synthesis in skeletal muscle of postabsorptive rats in association with increased eIF4F formation. The Journal of nutrition, 130(2), pp.139-145.
8. Fischer, P.M., 2009. Cap in hand: targeting eIF4E. Cell Cycle, 8(16), pp.2535-2541.
9. Kimball, S.R. and Jefferson, L.S., 2001. Regulation of protein synthesis by branched-chain amino acids. Current Opinion in Clinical Nutrition & Metabolic Care, 4(1), pp.39-43.
10. Nair, K.S., Schwartz, R.G. and Welle, S.T.E.P.H.E.N., 1992. Leucine as a regulator of whole body and skeletal muscle protein metabolism in humans. American Journal of Physiology-Endocrinology And Metabolism, 263(5), pp.E928-E934.
11. Alvestrand, A., Hagenfeldt, L., Merli, M., Oureshi, A. and Eriksson, L.S., 1990. Influence of leucine infusion on intracellular amino acids in humans. European journal of clinical investigation, 20(3), pp.293-298.
12. Greiwe, J.S., Kwon, G., McDaniel, M.L. and Semenkovich, C.F., 2001. Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle. American Journal of Physiology-Endocrinology And Metabolism, 281(3), pp.E466-E471.
13. Tipton, K.D., Elliott, T.A., Ferrando, A.A., Aarsland, A.A. and Wolfe, R.R., 2009. Stimulation of muscle anabolism by resistance exercise and ingestion of leucine plus protein. Applied Physiology, Nutrition, and Metabolism, 34(2), pp.151-161.
14. Tipton, K.D., Elliott, T.A., Cree, M.G., Aarsland, A.A., Sanford, A.P. and Wolfe, R.R., 2007. Stimulation of net muscle protein synthesis by whey protein ingestion before and after exercise. American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism, 292(1), pp.E71-E76.
15. Tipton, K.D., Rasmussen, B.B., Miller, S.L., Wolf, S.E., Owens-Stovall, S.K., Petrini, B.E. and Wolfe, R.R., 2001. Timing of amino acid-carbohydrate ingestion alters anabolic response of muscle to resistance exercise. American Journal of Physiology-Endocrinology And Metabolism, 281(2), pp.E197-E206.
16. Anthony, J.C., Anthony, T.G. and Layman, D.K., 1999. Leucine supplementation enhances skeletal muscle recovery in rats following exercise. The Journal of nutrition, 129(6), pp.1102-1106.
17. Norton, L.E., Wilson, G.J., Layman, D.K., Moulton, C.J. and Garlick, P.J., 2012. Leucine content of dietary proteins is a determinant of postprandial skeletal muscle protein synthesis in adult rats.Nutrition & metabolism, 9(1), p.1.
18. Cribb PJ, Williams AD, Carey MF, Hayes A. The effect of whey isolate and resistance training on strength, body composition, and plasma glutamine. Int J Sport Nutr Exerc Metab 2006; 16:494–509
19. Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, et al. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. J Appl Physiol 2009; 107:987–992.